كيمياء

المحولات

المحولات



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

هيكسوكيناز

التسمية

  • ترانسفيراس إي سي 2 -.-.-
  • نقل مجموعات الفوسفات ش. 2.7.-.-.
  • ترانسفيرازات الفوسفور مع الكحول كمستقبل EC.2.7.1.-
  • هيكسوكيناز إي سي 2.7.1.1: الحجم 47.521 دا ؛ 427 من الأحماض الأمينية كود UniProt / SWISS-PROT: Q2TB90 ؛ بروتين HKDC1

استجابة عامة

يحفز هيكسوكيناز الخطوة الأولى في تحلل الجلوكوز ، فسفرة الجلوكوز إلى جلوكوز 6 فوسفات. هذا تفاعل ، يتحول توازنه بشدة إلى اليمين في اتجاه ناتج التفاعل ، حيث يتم استقلابه على الفور. بالإضافة إلى ذلك ، يتم تثبيط هيكسوكيناز بواسطة منتج تفاعله الجلوكوز 6 فوسفات (G-6 -P). يحتوي الكبد على شكل إسوي من هيكسوكيناز ، الجلوكوكيناز ، الذي لا يثبطه G-6-P. يكمن السبب في ذلك في مهمة الجلوكوكيناز: فهو يزود G-6-P ، وهو لبنة بناء في تخليق الجليكوجين ، لتخزين الجلوكوز.

يعد نقل مجموعات الفسفوريل أمرًا أساسيًا لعمليات التمثيل الغذائي - يشار عادةً إلى الإنزيمات التي تنقل مجموعات الفسفوريل من ATP إلى ركائزها باسم كينازات. لذلك ينقل هيكسوكيناز مجموعات الفسفوريل من ATP إلى الكربوهيدرات المختلفة بستة (اليونانية hexa) ذرات الكربون (hexoses) ، على سبيل المثال على الجلوكوز والمانوز. من أجل أن تكون نشطة تحفيزيًا ، يحتاج هيكسوكيناز إلى أيونات معدنية ثنائية التكافؤ ، على سبيل المثال Mg2+الذي يشكل معقدًا مع ATP.

ملحوظة
مزيد من المعلومات حول هيكسوكيناز وفي وحدة تعلم تحلل السكر.

رد فعل محفز

عادة ما يكون المتبرع عبارة عن حمض أميني والمستقبل هو حمض α-keto ، يصبح الحمض الأميني حمض α-keto جديد وحمض α-keto الأصلي يصبح حمض أميني جديد. في كثير من الحالات ، يشارك البيريدوكسال الفوسفات كعامل مساعد.

هناك ترانساميناز لـ 19 من أصل 20 حمضًا أمينيًا بروتينيًا ، مما يعني أنها في الواقع ضرورية جزئيًا فقط. يمكن تحويلها من أحماض كيتو خاصة ، ومع ذلك ، لا يتم توفير بعضها عن طريق التمثيل الغذائي. عادة ما يكون الحمض الأميني الشريك هو الغلوتامات ، والذي يتم نزع أمينه إلى α-ketoglutarate وبالتالي يعمل كمانح عالمي للمجموعات الأمينية. لذلك ، عادة ما يتم ترك الغلوتامات خارج تسمية الترانساميناز.


جدول المحتويات

يتم تشكيل الأسماء الصحيحة بشكل منهجي للأصناف المنقولة وفقًا للنمط التالي: "الجهة المانحة: المجموعة المستقبلة المنقولة". لكن الأسماء الأخرى أكثر شيوعًا. يتم تشكيل الأسماء الشائعة من ترانسفيريز على النحو التالي: "قبول مجموعة ترانسفيراز" أو "مجموعة مانحين ترانسفيراز". مثال: إن ميثيل ترانسفيراز الحمض النووي هو عبارة عن ترانسفيراز يحفز نقل مجموعة الميثيل إلى متقبل الدنا.

التحويلات موجودة في نظام تصنيف أرقام المفوضية الأوروبية EC 2.-.- .- مصنفة. يمكن تصنيف الترانسفير بشكل أكثر تحديدًا تحت عشرة فئات فرعية:


ترانساميناسات

ترانساميناسات, ناقلات الأمين، الإنزيمات التي تنتمي إلى الترانسالات ، والتي ، مع فوسفات البيريدوكسال كنزيم مساعد ، تحفز النقل القابل للعكس للمجموعة الأمينية 945 من الأحماض الأمينية إلى 945 حمض أوكسو. يعتبر النقل هو أهم تفاعل نقل جماعي في استقلاب الأحماض الأمينية. تلك الموجودة في عضلة القلب والكبد نشطة بشكل خاص أوكسالو أسيتات غلوتامات ت. (اختصار. يملك) و ال غلوتامات بيروفات T. (GPT) ، والتي تحدث بقوة أكبر في المصل في بعض الأمراض (النوبة القلبية ، التهاب الكبد). يوفر التحديد الكمي للأنزيمين معلومات مهمة للكشف المبكر عن المرض ومتابعته.

رأي القارئ

إذا كان لديك أي تعليقات على محتوى هذه المقالة ، يمكنك إبلاغ المحررين عن طريق البريد الإلكتروني. نقرأ رسالتك ، لكننا نطلب تفهمك أنه لا يمكننا الرد على كل واحد.

دكتور. أندريا أكير ، لايبزيغ
أ.د. هاينريش بريمر ، برلين
أ.د. والتر دانيكر ، هامبورغ
أ.د. هانز غونتر داسلر ، فريتال
دكتور. كلاوس ستيفان درير ، هامبورغ
دكتور. أولريش إنجلهاردت ، براونشفايغ
دكتور. أندرياس فتح ، هايدلبرغ
دكتور. Lutz-Karsten Finze ، Grossenhain-Weßnitz
دكتور. رودولف فريدمان ، هالي
دكتور. ساندرا غراندي ، هايدلبرغ
أ.د. كارولا جريل ، هاله
أ.د. غيرهارد جريتزنر ، لينز
أ.د. هيلموت هارتونج ، هالي
أ.د. بيتر هيلمولد ، هالي
أ.د. جونتر هوفمان ، إبيرسفالد
أ.د. هانز ديتر ياكوبكي ، لايبزيغ
أ.د. توماس إم كلابوتكي ، ميونيخ
أ.د. هانز بيتر كليبر ، لايبزيغ
أ.د. راينهارد كرامولوفسكي ، هامبورغ
دكتور. وولف إبرهارد كراوس ، درسدن
دكتور. غونتر كراوس ، هاله
أ.د. أولريش ليبشر ، درسدن
دكتور. فولفجانج ليبشر ، برلين
دكتور. فرانك ميبرج ، هامبورغ
أ.د. بيتر نوهن ، هال
دكتور. هارتموت بلوس ، هامبورغ
دكتور. دكتور. مانفريد بولست ، لايبزيغ
دكتور. آنا شليتسر ، Marktschwaben
أ.د. لينز هارالد شميدت
دكتور. هيلموت شميرز ، فرايبرغ
أ.د. كلاوس شولز ، لايبزيغ
أ.د. روديجر ستولز ، جينا
أ.د. رودولف توب ، ميرسيبورغ
دكتور. رالف تراب ، واسينار ، إن إل
دكتور. مارتينا فينسشوت ، هانوفر
أ.د. راينر فولبيوس ، فرايبرج
أ.د. غونتر فاغنر ، لايبزيغ
أ.د. مانفريد فايسنفيلس ، دريسدن
دكتور. كلاوس بيتر وندلاندت ، ميرسيبورغ
أ.د. أوتو وينهاوس ، ثارانت


بروبيونيل كوا

يتم إنتاج Propionyl-CoA في عدة مناسبات في عملية التمثيل الغذائي. أفضل طريقة معروفة هي تكسير (أكسدة بيتا) للأحماض الدهنية ذات الأرقام الفردية. بعد الانقسام المتكرر لوحدة من ذرتين من الكربون على شكل أسيتيل- CoA ، تظل وحدة من ثلاث ذرات كربون على شكل بروبيونيل- CoA في النهاية. يتم تكوين Propionyl-CoA أيضًا عندما يتم تكسير الأحماض الدهنية مع فروع الميثيل. ينطبق هذا أيضًا على انهيار السلسلة الجانبية المتفرعة للكوليسترول ، كما يحدث أثناء التخليق الحيوي للأحماض الصفراوية - يتم أيضًا فصل بروبيونيل CoA في هذه العملية. مصدر مهم جدًا لبروبيونيل CoA هو تكسير الأحماض الأمينية إيزولوسين وفالين وميثيونين بالإضافة إلى مسار الانهيار الرئيسي لثريونين. & # 911 & # 93

يتم تحويل Propionyl-CoA إلى succinyl-CoA ، والذي يمكنه بعد ذلك دخول دورة حمض الستريك والمساعدة في تجديده. لهذا الغرض ، يتم تحويل propionyl-CoA مبدئيًا بواسطة كربوكسيلاز بروبيونيل CoA المعتمد على البيوتين. د.- تنفيذ ميثيل مالونيل- CoA. ثم يولد methylmalonyl-CoA epimerase & # 912 & # 93 ذلك ل.-ايزومر. يتم تحويل هذا بدوره إلى succinyl-CoA بواسطة طفرات methylmalonyl-CoA ، والتي تعتمد وظيفتها على الكوبالامين. & # 913 & # 93

يلعب Propionyl-CoA أيضًا دورًا في تخليق الأحماض الدهنية. يبدأ تكوين الأحماض الدهنية ذات الأرقام الفردية ببروبيونيل CoA. يمكن إنشاء فروع الميثيل داخل سلسلة الأحماض الدهنية عن طريق تمديد السلسلة باستخدام methylmalonyl-CoA ، والذي يتم إنتاجه من propionyl-CoA بواسطة كربوكسيلاز propionyl-CoA. & # 914 & # 93


رد فعل محفز

عادة ما يكون المتبرع عبارة عن حمض أميني والمستقبل هو حمض α-keto ، يصبح الحمض الأميني حمض α-keto جديد وحمض α-keto الأصلي يصبح حمض أميني جديد. في كثير من الحالات ، يشارك الفوسفات البيريدوكسال كعامل مساعد.

هناك ترانساميناسات لـ 19 من أصل 20 حمضًا أمينيًا بروتينيًا ، مما يعني أنها في الواقع ضرورية جزئيًا فقط. يمكن تحويلها من أحماض كيتو خاصة ، ومع ذلك ، لا يتم توفير بعضها عن طريق التمثيل الغذائي. عادة ما يكون الحمض الأميني الشريك هو الغلوتامات ، والذي يتم نزع أمينه إلى α-ketoglutarate وبالتالي يعمل كمانح عالمي للمجموعات الأمينية. لذلك ، عادة ما يتم ترك الغلوتامات خارج تسمية الترانساميناز.


استخدامها في التكنولوجيا الحيوية

بسبب التقارب العالي للجلوتاثيون- S- ترانسفيراز للجلوتاثيون ، غالبًا ما تستخدم كعلامات بروتين في البيولوجيا الجزيئية. بروتين الاندماج من البروتين المراد فحصه ويمكن ربط الجلوتاثيون- S- ترانسفيراز عبر مصفوفة تحتوي على الجلوتاثيون ، والتي يمكن استخدامها في كروماتوغرافيا التقارب لإثراء بروتين الاندماج على وجه التحديد أو العوامل المرتبطة ببروتين الاندماج (الفحص المنسحب) .


لا ، أنت مخطئ ، الكيمياء العضوية بمثابة الأساس ، مهم جدًا حتى للكيمياء الحيوية. يمكن للكيمياء الحيوية أن تشرح لك العمليات في الكائنات الحية التي غالبًا ما لا تحدث عمليًا في الكيمياء العادية أو فقط في ظل ظروف خاصة جدًا.

بدون الكيمياء العضوية ، لن تفهم الكيمياء الحيوية - إنها بهذه البساطة. على سبيل المثال ، تعمل الإنزيمات مع آليات معينة تنشأ في OC.

الكيمياء العضوية ضخمة وفي مرحلة ما عليك أن تقرر الاتجاه الذي تريد أن تسلكه ، فهناك العشرات من التخصصات. ومع ذلك ، بالنسبة للكيمياء الحيوية ، يجب أيضًا أن تكون لديك معرفة بالبيولوجيا وأساسيات الكيمياء الحيوية ، كما يبدو متناقضًا. عليك أن تعرف الدور الذي تلعبه الأحماض الأمينية ، وما هي الظروف التي يجب أن تسود في الخلايا وكيف يتم الحفاظ عليها وأكثر من ذلك بكثير.

كما ذكرت أعلاه: ما يعمل بشكل رائع في الكيمياء الحيوية ، على سبيل المثال ، لا يمكن أبدًا أن يعمل في OC. مثال على ذلك عمليات إعادة الترتيب عن طريق النقل. يمكن أن يحدث أنه قبل نقل المجموعة يكون هناك نقل داخلي وأنك تحصل على شيء مختلف تمامًا في ظل الظروف العادية. الإنزيمات شديدة التحديد ، والتي نادرًا ما تكون موجودة في المخروطيات عند إجراء التوليفات.


الانزيمات

محفزات حيوية قديمة مصطلح تخمير ، بروتينات تتشكل في خلايا جميع الكائنات الحية ، مما يجعل التحول الكيميائي بأكمله (& # 8594 التمثيل الغذائي) ممكنًا في الكائن الحي. كمحفزات ، فإنها تقلل طاقة التنشيط للتفاعلات الكيميائية وتسريعها بحيث يمكن أن تحدث في درجة حرارة الجسم. أنت نفسك تخرج من رد الفعل دون تغيير. يعتمد تأثير الإنزيمات على درجة الحرارة وقيمة الأس الهيدروجيني في الخلية وتركيز الركيزة ووجود المنشطات وغياب المثبطات. تعتبر الإنزيمات إلى حد كبير خاصة بالركيزة ومحددة التأثير ، أي أنها تقوم فقط بتحويل مادة انطلاق معينة وتحفز فقط نوعًا واحدًا معينًا من التفاعل. اليوم أكثر من 3000 إنزيم معروف.

الإعلانات
تتكون معظم الإنزيمات من مكون بروتيني (apoenzyme) ومكون غير بروتيني (coenzyme) ، وهو إما جزء لا يتجزأ من الإنزيم (مجموعة صناعية) أو مرتبط لفترة محدودة. كلاهما يشكلان معًا holoenzyme. وفقًا لأهم التفاعلات المحفزة ، تنقسم الإنزيمات إلى: 1. Oxidoreductases ، التي تحفز تفاعلات الأكسدة والاختزال داخل زوج الركيزة ، 2. التحويلات ، التي تحفز عمليات نقل المجموعة ، 3. Hydrolases ، التي تحفز الانقسام المائي ، على سبيل المثال الإستر ، روابط الببتيد أو الغليكوزيد ، 4. الليازات أو التركيبات ، التي تقضي على المجموعات الكيميائية وبالتالي تشكل روابط مزدوجة (لياز) أو تعلق مجموعات كيميائية لتضاعف الروابط وبالتالي تذوبها (التركيبات) ، 5. الأيزوميراز ، التي تحفز تفاعلات الأزمرة ، 6. اللايجازات (التركيبات) ، وهما الجزيئات الرابطة تحت استهلاك الطاقة.

في الطب ، تُستخدم الإنزيمات للعلاجات البديلة لاضطرابات الجهاز الهضمي وتجلط الدم وكذلك لعلاج أمراض الحروق والقلب والدورة الدموية والسرطان وغيرها. يعتبر تشخيص الإنزيم & # 8594 وسيلة مهمة لتشخيص الأمراض المختلفة مثل النوبات القلبية والتهاب الكبد والبنكرياس وأمراض العضلات. يتم استخدام الإنزيمات المنتجة بالتكنولوجيا الحيوية بشكل متزايد صناعيًا ، على سبيل المثال في الصناعات الدوائية والغذائية والمشروبات والورق والمنسوجات والمنظفات.